名古屋大学、长冈生物大学和横滨国立大学的联合研究小组阐明了 FliG 分子的结构动力学，FliG 分子是构成细菌运动器官犁沟马达的蛋白质之一。
细菌旗底部的旋转马达被称为“细菌马达”，虽然只有45纳米，但它可以以堪比F1机器发动机转速的超高速旋转。此外，它是一种极其出色的电机，可以从最高速度瞬间改变旋转方向，能量转换效率接近 100%。
在构成鞭毛马达转子的蛋白质中，已知 FliG 与定子相互作用，并被认为在马达的旋转运动中起主要作用。直到现在，详细的分子机制和相互作用模式还没有被阐明。
本次，课题组制备了FliG蛋白C末端结构域（FliGc）的氨基酸变体，旨在通过与野生型FliGc的比较来阐明旋转方向的转换控制机制。因此，FliGc主要形成三种构象，具有在多个结构之间来回移动的动态特性，在决定前后运动中起着重要作用。
这次发现的特征动力学对于转换具有高能量转换效率的电机的旋转方向很重要，并且通过基于这些知识人工设计纳米机器，医疗和人工生命设计有望应用于各个领域，例如作为。
