关西学院大学和大阪大学的研究小组与瑞士巴塞尔大学和格勒诺布尔大学合作，发现了一种新的蛋白质，可以使海洋硅藻进行高效的光合作用反应，并发现了一种新的蛋白质使用最新的基因组编辑和冷冻电子显微镜技术阐明了实现高效二氧化碳固定的分子机制。
硅藻所具有的次生叶绿体（源自次生共生的叶绿体）的结构与陆地植物的结构显着不同，Rubisco是一种二氧化碳固定酶，松散地组装在叶绿体的中心，形成一种称为蛋白核的结构。这使得硅藻的光合作用效率比水稻等陆地植物高 2 至 40 倍。然而，蛋白核很难分离，其组成因素和功能仍然未知。
在这项研究中，我们发现了一种利用光氨基酸与Rubisco结合的新蛋白质，这种氨基酸可以通过紫外线照射将细胞内相互作用的蛋白质共价结合，并将其纳入硅藻的蛋白质合成系统中。此外，该蛋白被发现定位于次生叶绿体的类核边缘，并被命名为类核壳（PyShell）。
PyShell 在试管中自聚合，当使用冷冻电子显微镜分析这种聚合物时，它具有周期性的管或片结构。利用对称性，PyShell 管的三维结构以 2.4 Å 的分辨率确定。此外，使用冷冻电子显微镜拍摄硅藻细胞的断层照片，证实核糖核周围存在片状结构，与试管中看到的相似。
当PyShell被基因组编辑破坏时，片状结构消失，蛋白核形成受损，光合效率显着降低至1/80。结果，首次在分子水平上阐明了海洋中二氧化碳固定量最大的硅藻通过二次共生形成的特征叶绿体结构的形成机制和功能。
