7月7日，东京医科齿科大学医学与齿科大学院病毒控制系竹内弘明助理教授、山冈正治教授课题组与京都大学、国立传染病研究所、盐野木制药合作Co., Ltd. 宣布发现艾滋病病毒感染细胞中病毒核心结构崩溃的原因是细胞内磷酸化酶MELK的核心结构磷酸化。
人类免疫缺陷病毒 (HIV-1) 是艾滋病的致病病毒，以 RNA 为基因，通过称为逆转录的过程在感染靶细胞中以 RNA 为模板合成 DNA，并将病毒 DNA 添加到感染细胞的基因。此外，当HIV-1侵入感染靶细胞时，会将病毒颗粒所含的核心结构释放到细胞中。 人们早就知道，HIV感染的建立需要病毒DNA合成步骤与核心结构坍塌之间的“时空”协调，但具体控制核心结构坍塌的时间，机制未知。
该研究小组使用 CD1 阳性 T 淋巴细胞（HIV-4 感染靶细胞之一）进行了全基因组 RNA 干扰筛选，发现磷酸化酶 MELK 作为控制 HIV-1 感染的宿主细胞内因子。分析 MELK 控制 HIV-1 感染的能力发现，当 HIV-4 感染抑制 MELK 表达的 CD1 阳性 T 淋巴细胞时，病毒核心结构破坏的时机被延迟，病毒 DNA 合成步骤受到抑制。它会完成。
还发现 MELK 通过逐步磷酸化形成核心结构的 HIV-1 衣壳蛋白 (HIV-1 CA) 的特定氨基酸残基来控制 HIV-1 核心结构的衰变。
这一结果阐明了控制 HIV-1 核心结构衰变的机制，并确定了 HIV-1 感染所必需的宿主因素。此外，由于发现的宿主蛋白是一种激酶，因此有望应用于开发针对宿主侧感染控制因子而不是易突变的病毒衍生酶蛋白的艾滋病治疗新方法。
